АТФ-азная активность миозина (или актомиозина) еще в 30-х годах нашего столетия была открыта известными отечественными исследователями В. Энгельгардтом и М. Любимовой. Комплекс тропонин-С-Са++ активирует также связь третьего регуляторного белка тропонина Т с тропомиозином. Следствие этой реакции — снятие тропонин-тропомиозинового торможения, то есть обнажение активных зон актина, что и приводит к образованию мостиков между актином и головками миозиновых нитей (рис. 4). В этот момент происходит гидролиз АТФ с выделением химической энергии, нужной для осуществления сократительного акта — шарнирного движения, или сгибания головок боковых выступов миозина, вызывающих перемещение актиновых нитей по направлению к середине саркомера. Миозиновая головка, передвинув актиновую нить на один элементарный шаг, отделяется от актина. На это требуется гидролиз одной молекулы АТФ. Теория скольжения нитей актина относительно миозина была разработана A. Huxley (1957).
Итак, укорочение и утолщение саркомеров, следовательно, кардиомиоцитов и миокардиальных волокон, отражает относительное смещение двух групп миофиламентов (нитей). Сила, развиваемая мышечным сокращением, зависит от количества ионов Са++, связавшихся с тропонином С, что, в свою очередь, определяется общим содержанием внутриклеточных ионов Са++.